Micología Molecular. Las revistas científicas PLoS Pathogens y Frontiers in Cellular and Infection Microbiology han publicado dos artículos del grupo de Micología Molecular del CRIB de la UCLM, dirigido por el investigador INCRECYT del PCTCLM, Doctor Piet de Groot, sobre adhesinas en Candida glabrata, un agente frecuente causante de la micosis candidiasis.
El artículo en PLoS Pathogens ha sido elaborado en colaboración con el grupo del Doctor L. Essen, de la Universidad de Marburg (Alemania). El artículo en Frontiers in Cellular and Infection Microbiology es un colaboración con grupos de la Universidad del País Vasco (Dr. E. Eraso), la Universidad de Ámsterdam, Holanda (Dr. H. Dekker) y la Universidad de Göttingen, Alemania (Dr. O. Bader).
Candida glabrata
Candida glabrata es una levadura patógena oportunista que causa frecuentemente infecciones en humanos. Después de Candida albicans, es el segundo agente causante de candidiasis más común en todo el mundo. Aunque carece de factores de virulencia típicos, como el desarrollo de hifas que sucede en C. albicans, C. glabrata contiene un conjunto notablemente amplio y diverso de más de 70 genes que codifican adhesinas de la pared celular. Estas proteínas son cruciales para su capacidad de adherirse a superficies bióticas (tejidos del cuerpo humano) y abióticas (dispositivos médicos). Por lo tanto, estas proteínas, llamadas adhesinas, juegan un papel crucial en su éxito como patógeno. En estos dos artículos estudiaron las estructuras y funciones de las adhesinas de diferentes familias.
Artículo en PLoS Pathogens
Basándose en estudios de homología de secuencias, las adhesinas de C. glabrata se dividen en siete familias o clústeres. Los datos observados en el artículo publicado en la revista PLoS Pathogens, muestran relaciones entre las adhesinas de los clústeres V y VI.
Las estructuras de cristal de las regiones N-terminales de dos adhesinas del clúster VI, Awp1 y Awp3b, revelan un dominio con un β-hélice paralelo-diestra que está unido a un dominio C-terminal α-cristalina con láminas-β. El análisis fenotípico de los mutantes de los genes AWP1 y AWP3 no confirmó su función como adhesinas. En cambio, los mutantes de deleción de la adhesina Awp2 del clúster V en un aislado clínico hiperadhesivo demostraron su importancia para la adhesión al poliestireno o al vidrio; la formación de biopelículas; la agregación celular; y otros fenotipos relacionados con la superficie celular.
Artículo en Frontiers in Cellular and Infection Microbiology
En el publicado en la revista Frontiers in Cellular and Infection Microbiology, se presentó un estudio del proteoma de la pared celular de una cepa clínica (PEU1221) de C. glabrata, con alta capacidad de formar biopelículas, aislada de un catéter venoso central infectado, en condiciones de formación de biopelículas.
En comparación con una cepa de referencia con baja capacidad de formación de biopelículas, PEU1221 muestra una mayor incorporación de adhesinas. Ocho de las adhesinas identificados en la última no se detectaron en la cepa de referencia, tres de las cuales se identificaron por primera vez, entre ellos Awp14 del clúster III. Los datos proteómicos sugieren que Awp14 es abundante en PEU1221. Los estudios fenotípicos con mutantes de deleción mostraron que Awp14 no es responsable de la elevada formación de biopelículas de PEU1221 sobre poliestireno, sin embargo, sugieren su implicación en las interacciones célula-célula del hongo.
Mediante el modelado estructural presentado en ambos artículos, quedó demostrada, además, la similitud entre los dominios de unión al ligando de las adhesinas de los clústeres III, V, VI y VII. En conjunto, el trabajo realizado demuestra que C. glabrata cuenta con un conjunto de 42 adhesinas estructuralmente relacionadas para modificar las características de la superficie celular y contribuye a descifrar el papel preciso de estas proteínas en el establecimiento de las infecciones por este hongo.
Estos estudios han sido financiados con ayudas de la UCLM, de la Junta de Comunidades de Castilla-La Mancha (JCCM); proyectos [SAF2013-47570-P, SAF2017-86188-P, and PID2020-117983RB-I00] financiados por MCIN/AEI /10.13039/501100011033/ y por FEDER Una manera de hacer Europa, y por Deutsche Forschungsgemeinschaft [SFB 987].
El FSE invierte en tu futuro
La presente acción es objeto de cofinanciación por el FSE
Comentarios recientes